metal complexes in medicine with a focus on enzyme inhibition

por
  • Enzyme inhibition in which el enzymatic activity se be regained after removal of inhibitors.
  • Types of reversible inhibition:
  • i). Competitive inhibition
    • Competitive inhibitores es substrate analogo que tiene un substrate binding site of enzyme i.y también. active site son disputas occurs between inhibitor and substrate for binding to enzyme.
    • Esta clase de inhibitor es overcome por increasing la concentración de substrate.
    • Los kinéticos de reacción son Vmax remains same and Km increases.
    • En esta reacción, en un inicio inhibitor binds to enzyme pero se increase en concentración de substrate causa release de inhibitor.
    • Then, substrate bind enzymes so that the Vmax remains same while Km increases.
    • Ejemplo:
      • Succinate dehydrogenase converti succinate to fumarate.Succinate —succinate dehydrogenase————–> structural analogy.
      • Malato + NAD+ —succinate dehydrogenase———> Oxaloacetate
      • Sulphonamide es competitivo inhibidor de PABA a lo largo de tetrahydrofolate synthesis.

    • Ejemplo:

    • Treatment of alcohol metílico poisoning:
    • tixagb_14)
  • ii). Non-competitive inhibition:
    • In esta inhibición, es no competición entre substrate y también inhibitor because el inhibidor binds por enzyme other substrate binding site.
    • Since binding ubicación de sustrato y también inhibitor a la enzima es diferente, inhibitor no interfiere a la afinidad de enzima a sustrato.
    • En un caso así, la inhibición cannot be overcome by increasing substrate concentration.
    • El kinetic reacción es Vmax decreases and Km remains same. Este means that substrate concentration has no effect on inhibition.
    • Binding of substrate and inhibitor are ecual.
    • El inhibidor changes conformation of enzyme after binding to that substrate cannot bind to enzyme.
    • Estos desenlaces in decrease of Vmax.
    • Example:
      • Heavy metal poisoning. Hg, Pb etcétera. distorto the -SH group containing enzyme at allosteric site.
      • Deoxycycline is non-competitive inhibitor of proteinase enzyme of bacteria.
      • The non-competitive inhibitor se puede eliminar por pH treatment or by hydrolysis.
      • En el caso de metal veneno, chelator se emplea.

    • iii). Uncompetitive inhibitor:

    • Esta clase de inhibición es in multi-substrate reacción.
    • It es rare type of inhibition.
    • El desarrollo de inhibición es el que no es competitivo pero es solo una combinación de ES-complejo.
    • At first substrate binds to enzyme to form SE-complejo.
    • After binding of substrate en el active site of enzyme, el binding site para inhibitor formas en allosteric site so that inhibitor bind.
    • Binding of inhibitor distorts el active as well as allosteric site of enzyme, inhibiting catalysis.
    • En esta inhibición, Vmax se well as Km both decreases.
    • Examples:
      • Inhibición del lactate dehydrogenase by oxalate.
      • Inhibición de alkaline phosphatase by L-phenylalanine.

    iv. Mixed inhibition:

    • Este género de inhibición es commonly seen in multi-substrate reacción.
    • Es la combinación de competitividad como una no competitiva inhibición.
    • El mixed inhibitor cánido bind to both active site and allosteric site.
    • El kinetics de reacción es Vmax decreases and Km increases.
    • The Vmax decreases because inhibitor no-competitively bind to allosteric site and distort enzyme.
    • Similarly, Km increases because inhibitor puede asimismo tener un activo ubicación competitivo con substrate.
    • Esta clase de inhibición cannot be removed by increasing substrate concentration.
    • Examples:
      • Ketoconazole es mixed inhibitor bind to 5–α reductase enzyme.
      • Pallidium ion es mixed inhibitor of oxidoreductase enzyme.

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